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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子产品的麻烦性和多个N-glycoproteins低表达出标准会让对N-glycosylation形式的定量分析的描写多的近义词困境。在论文检测低丰度的N糖基化遮盖球蛋清或肽段时,这其中添加大量未遮盖的球蛋清肽断,这很简易 将低丰度的糖基化遮盖球蛋清肽段的数据信号掩饰。凝素亲和法是到目前为止糖球蛋清质组学中选用很广泛的转移丰度的办法。凝集素(lectin)都是类糖紧密联系球蛋清质,能专注识别图片某种个性化形式的单糖或聚糖中指定的糖基字段而与之紧密联系,什么和什么与糖链可逆反应非共价紧密联系,糖球蛋清或糖肽被凝集素截获后会,经常用指定的单糖进行竞争激烈紧密联系凝集素将糖球蛋清或糖肽洗刷接下来。 血清质经由酶解后利于凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,接下来用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中割掉拼接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该实行处理因受Asn碳原子量增长2.9890Da。后面用高导致精度LC-MS质谱仪查重脱糖后的肽段,完成查阅统计db2数据库,证实脱糖后碳原子量各自理论与实践碳原子量的變化还有糖基化表达肽段的回文序列,所以选定该血清质的N-糖基化位点。N-糖基化位点选定之前,再利于label-free的操作过程对其实行按量阐述。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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